Substancje odżywcze zawarte w pożywieniu nie mogą być natychmiast przyswajane przez organizm. Muszą być rozbijane na mniejsze części przez różne enzymy. W przypadku białek specyficzne enzymy pomagają rozbić je na aminokwasy, które są następnie wykorzystywane przez organizm. Są to enzymy dwojakiego rodzaju, mianowicie chymotrypsyna i trypsyna.
Chymotrypsyna vs trypsyna
Różnica między chymotrypsyną a trypsyną polega na tym, że chymotrypsyna działa tylko z określonymi aminokwasami aromatycznymi, które obejmują tyrozynę, tryptofan i fenyloalaninę, podczas gdy trypsyna działa tylko z aminokwasami zasadowymi, które obejmują argininę i lizynę. Każdy z tych aminokwasów jest wybierany przez enzymy zgodnie z ich strukturą i wielkością.
Chymotrypsyna to enzym, który zasadniczo wspomaga proces trawienia poprzez rozkład białek. Jest wydzielany z trzustki jako składnik soku trzustkowego. Enzym jest aktywowany przez jego prekursora, który nazywa się chymotrypsynogenem. Jest to nieaktywny enzym, który działa tylko w obecności trypsyny.
Tymczasem trypsyna jest innym rodzajem enzymu trawiennego, który działa z różnymi aminokwasami. Jest również produkowany przez trzustkę. Jednak większość jego pracy odbywa się w jelicie cienkim. Jego prekursorem jest nieaktywny enzym zwany trypsynogenem. Nieaktywny enzym działa tylko w obecności enterokinazy.
Tabela porównawcza między chymotrypsyną a trypsyną
| Parametry porównania | Chymotrypsyna | Trypsyna |
| Odkrycie | Został odkryty w 1900 roku. | Został odkryty w 1876 roku. |
| Oznaczający | Jest to enzym trawienny, który działa na rozkład aminokwasów aromatycznych. | Jest to enzym trawienny, który działa na rozkład podstawowych aminokwasów. |
| Prekursor | Jego prekursorem jest nieaktywny enzym zwany chymotrypsynogenem. | Jego prekursorem jest nieaktywny enzym zwany trypsynogenem. |
| Aktywacja | Jego prekursor jest aktywowany za pomocą trypsyny. | Jego prekursor jest aktywowany za pomocą enterokinazy. |
| Aminokwasy | Selekcjonuje aminokwasy, w tym tyrozynę, tryptofan i fenyloalaninę. | Selekcjonuje aminokwasy, w tym argininę i lizynę. |
| Zastosowania | Może być używany do mapowania peptydów, syntezy peptydów, analizy, a nawet odcisków palców. | Może być stosowany do dysocjacji tkanek, izolacji mitochondriów i zbierania komórek. |
| Inhibitory | Jego inhibitory obejmują benzamidynę, aprotyninę, DFP, EDTA, Ag+ itp. | Jego inhibitory obejmują kwasy boronowe, aldehydy peptydylowe, pochodne kumaryny itp. |
Co to jest chymotrypsyna?
Chymotrypsyna to enzym trawienny, który po raz pierwszy odkryto w XX wieku. Jest częścią rodziny proteaz serynowych i należy do kategorii endopeptydaz. Enzym ma masę cząsteczkową 25,6 kDa. Jego prekursor nazywa się chymotrypsynogenem. Jest to nieaktywny enzym, który aktywuje się za pomocą trypsyny. Kiedy tak się dzieje, chymotrypsyna jest wytwarzana i uwalniana z trzustki jako składnik soku trzustkowego.
Każdy enzym ma w sobie miejsce aktywne, które jest zbudowane w celu dopasowania do określonych struktur i rozmiarów. Oznacza to, że enzym musi wyselekcjonować określone rodzaje aminokwasów, które mogą się w nich zmieścić. W przypadku chymotrypsyny wybierane są tylko aminokwasy aromatyczne. Należą do nich tyrozyna, tryptofan i fenyloalanina. Po wejściu do miejsca aktywnego enzymu, ich wiązania peptydowe zostają zerwane, dzięki czemu mogą zostać strawione.
Enzymy te służą różnym celom w badaniach medycznych i Vito. Służą do mapowania peptydów, syntezy peptydów, analizy, a nawet odcisków palców. Istnieją również pewne inhibitory, które wiążą się z chymotrypsyną, aby zmniejszyć jej aktywność. Należą do nich benzamidyna, aprotynina, DFP, EDTA, Ag+ itp. Często występują w suplementach przepisywanych osobom z dysfunkcją enzymów chymotrypsyny.
Co to jest trypsyna?
Trypsyna jest kolejnym enzymem trawiennym, ale została odkryta znacznie wcześniej w 1876 roku. Należy również do rodziny proteaz serynowych, ale należy do kategorii białek globularnych. Masa cząsteczkowa trypsyny wynosi 23,3 kDa. Jego funkcją jest rozbijanie wiązań peptydowych w aminokwasach.
Enzym jest uwalniany z trzustki z jej prekursora zwanego trypsynogenem. Ten nieaktywny enzym wchodzi w kontakt z enterokinazą w celu aktywacji. Gdy to nastąpi, zostaje przeniesiony do jelita cienkiego, gdzie odbywa się większość jego funkcji. Enzym wybiera tylko określone aminokwasy zasadowe do swojego miejsca aktywnego. Należą do nich arginina i lizyna.
Trypsyna ma różne zastosowania w dysocjacji tkanek, izolacji mitochondriów i zbieraniu komórek. Ma również kilka inhibitorów, w tym kwasy boronowe, aldehydy peptydylowe, pochodne kumaryny itp. Można je znaleźć w różnych suplementach, które mają liczne zastosowania medyczne.
Trypsyna ma dwa główne typy. Należą do nich alfa-trypsyna i beta-trypsyna. Każdy z nich ma inną budowę i funkcje przy innym progu termostabilności. Jednak oba ich miejsca aktywne zawierają kwas asparaginowy, histydynę i serynę, które pomagają w całym procesie rozbijania aminokwasów. Robią to, odcinając koniec C, na którym jest węgiel.
Główne różnice między chymotrypsyną a trypsyną
- Chymotrypsyna została odkryta w 1900 roku, podczas gdy trypsyna została odkryta w 1876 roku.
- Chymotrypsyna jest enzymem trawiennym, który działa na rozkład aminokwasów aromatycznych, podczas gdy trypsyna jest enzymem trawiennym, który działa na rozkład aminokwasów zasadowych.
- Chymotrypsyna wybiera aminokwasy, w tym tyrozynę, tryptofan i fenyloalaninę, podczas gdy trypsyna wybiera aminokwasy, w tym argininę i lizynę.
- Prekursorem chymotrypsyny jest nieaktywny enzym zwany chymotrypsynogenem, podczas gdy trypsyna jest nieaktywnym enzymem zwanym trypsynogenem.
- Prekursor chymotrypsyny jest aktywowany za pomocą trypsyny, podczas gdy trypsyny jest aktywowany za pomocą enterokinazy.
- Chymotrypsynę można stosować do mapowania peptydów, syntezy peptydów, analizy, a nawet odcisków palców, podczas gdy trypsynę można stosować do dysocjacji tkanek, izolacji mitochondriów i zbierania komórek.
- Inhibitory chymotrypsyny obejmują benzamidynę, aprotyninę, DFP, EDTA, Ag+ itp., podczas gdy inhibitory trypsyny obejmują kwasy boronowe, aldehydy peptydylowe, pochodne kumaryny itp.
Wniosek
Zrozumienie, czym są chymotrypsyna i trypsyna, może być trudne dla osób, które nie zagłębiają się regularnie w badania naukowe. Jednak znajomość różnic między nimi może pomóc wyjaśnić sprawę. Najbardziej zauważalnym czynnikiem odróżniającym te dwa jest to, że chymotrypsyna działa tylko na aminokwasy aromatyczne, podczas gdy trypsyna działa na aminokwasy zasadowe.
Inną zauważalną różnicą jest to, że oba mają różne prekursory, które są aktywowane tylko przez określone enzymy. Jednak nieaktywny enzym dla chymotrypsyny jest aktywowany przez trypsynę. Wreszcie oba enzymy mają różne struktury i masy. Są wykorzystywane do różnych celów w różnych badaniach i procesach medycznych.
